Les enzymes sont des protéines qui augmentent les vitesses de réactions sans modifier la constante d’équilibre. Bien qu’elles se soient intimement liées aux substrats, elles se retrouvent intactes à la fin de la réaction.
Les enzymes sont spécifiques : elles transforment un substrat donné par l’intermédiaire d’une réaction donnée.
Elles sont régulables : certaines enzymes modifient leur activité catalytique en réponse à des signaux métaboliques, ce qui permet l’ajustement de l’offre métabolique à la demande cellulaire.
Dans le modèle de Michaelis-Menten, l’enzyme est caractérisée par 2 paramètres cinétiques : $\rm V_{max}$ et $\rm K_M$. $\rm V_{max}$  est la vitesse de réaction lorsque l’enzyme est à saturation, c’est-à-dire quand le substrat est en excès. $\rm K_M$ caractérise l’affinité de l’enzyme pour le substrat : un $\rm K_M$ faible traduit une forte affinité de l’enzyme pour le substrat. L’activité enzymatique peut être modulée par différents facteurs tels que la température ou le $\rm pH$. Des substances peuvent également intervenir comme inhibiteurs de la réaction (compétitif, non compétitif et incompétitif).