Les globules rouges
Physiologie
Le sang contient $\mathrm{5 \times 10^9}$ globules rouges (GR) par millilitre, en moyenne $\mathrm{= 5,0~T/L.T = téra = 10^{12}}$
Les globules rouges ont une durée de vie de $120$ jours en moyenne. Le corps produit $2,5$ millions de GR par seconde, pour compenser les pertes. La production de globules rouges est réalisée dans la moelle osseuse, sous l’effet de l’érythropoïétine (EPO), une hormone rénale.
On trouve dans le sang les réticulocytes, stade terminal de maturation des GR : leur présence est le signe du bon fonctionnement de la moelle osseuse. En très grand nombre, ils sont le signe d'une suractivité de la moelle osseuse. Absents, ils sont le signe d'un arrêt de la production de GR. Leur numération est essentielle dans le diagnostic des anémies, notamment.
Structure
Les GR sont des cellules de forme biconcave (augmentation de la surface d’échange à volume constant par rapport à une sphère), de $\mathrm{7,5~µm}$ de diamètre, pour $\mathrm{1,7~µm}$ d’épaisseur.
Les GR sont fortement différenciés : ils n’ont plus d’organites ni de noyau (aucune capacité de synthèse). Les besoins en énergie des GR sont couverts uniquement par la glycolyse (production de pyruvate) et la fermentation lactique (permet la réoxydation des coenzymes réduits lors de la glycolyse par réduction du pyruvate en lactate) grâce à des enzymes réparties dans le cytoplasme.
La membrane plasmique du GR est doublée par un important réseau de cytosquelette (protéine $4.1$, ankyrine, spectrine et actine), fixé à la membrane par des protéines spécifiques (bande 3). Ce réseau de cytosquelette permet de maintenir la forme du GR mais autorise également des déformations lors de la circulation dans les vaisseaux les plus fins. Toute altération (souvent pathologique) de ces protéines provoque une modification des GR et leur destruction prématurée.
Fonction
Les globules rouges transportent le dioxygène capté dans les poumons, et le distribuent dans le corps en fonction des besoins. Le dioxygène est fixé sur un transporteur, présent en grande quantité dans les globules rouges ($35\%$ de la masse du GR max.) : l’hémoglobine. L’hémoglobine est un assemblage de 4 sous-unités : deux sous-unités α et deux sous-unités $\beta$, chez les adultes. Chaque sous-unité est constituée d’une chaîne protéique (globine) et d’un hème (protoporphyrine), au centre duquel se trouve un ion ferreux ($\mathrm{Fe^{2+}}$). Le dioxygène se fixe de façon réversible sur l’ion ferreux de l’hème. Les formes $\alpha$ et $\beta$ diffèrent uniquement au niveau de la chaîne protéique. Il existe différentes formes d’hémoglobine en fonction de l’âge : sous-unités gamma ou epsilon chez l'embryon et le fœtus.
Élimination
Les GR proches de leur fin de vie sont phagocytés par des macrophages, au niveau de la rate. L’hémoglobine est alors dégradée :
- Globine : réduite en acides aminés qui entreront dans la composition de nouvelles protéines ;
- Ion ferreux : récupéré puis réutilisé immédiatement, stocké sur des protéines (ferritine) ou relargué dans la circulation sanguine lié à la transferrine ;
- Hème : dégradé en bilirubine (pigment jaune) qui est libérée dans le sang où elle s’associe à l’albumine. Puis la bilirubine est convertie dans le foie en stercobiline, éliminée dans les matières fécales ou dans l’urine.
