L’oxydation des coenzymes réduits se fait dans la chaîne respiratoire qui a lieu dans la mitochondrie ; (Equivalents réducteurs du couple redox le plus négatif vers le plus positif).
- Le NADH2 passe d’abord par la navette aspartate/malate et le FADH2 par la navette glycérol/phosphate
- Complexe I : NADH-coenzyme Q reductase
- Complexe II : succinate-coenzyme Q reductase
- Complexe III : Coenzyme QH2 Cytochrome C réductase
- Complexe IV : Cytochrome C oxydase
On trouve deux transporteurs mobiles : l’ubiquinone et le cytochrome c.
Le gradient de protons est converti par ATPsynthase, composé de F0(canal proton) et F1 (ATPase- synthase). La réoxydation de NADH2 donne 3 ATP (2.5 en réalité) et 2 ATP pour le FADH2 (1.5 en réalité).
Enzymes :
- Biocatalyseurs : accélèrent vitesse des réactions en baissant l’énergie d’activation
- Protéines spécifiques d’un substrat qui se fixe sur son site actif
- Activité dépend de la température, du pH et de régulations (allostérique, par (dé)phosphorylation, par clivage (proenzyme))
- Peut demander des cofacteurs ($\mathrm {Mg^{2+}}$) ou des coenzymes ($\mathrm{NAD^+}$, thiamine, CoA, vitamines)
- Equation MM : v = VM S/KM+S
- $\mathrm {\textbf{K}{_M}}$ : constante de Michaëlis
- Concentration du substrat pour laquelle la vitesse de réaction de l’enzyme est égale à la moitié de sa vitesse maximale
- Plus $\mathrm{K_M}$ est bas, plus l’affinité est grande entre enzyme et substrat
- Il existe des inhibiteurs compétitifs (KM augmente) ou non compétitifs (Vm diminue).
- Les enzymes allostériques possèdent des caractéristiques de « coopérativité’ : la fixation d’une molécule modifie l’affinité de l’enzyme pour le substrat.
- Les enzymes sont très utilisés en agro alimentaires (pectinases, lysosymes, protéases…) et peuvent être dosées de façon continue ou discontinue.
