Les protéines ont des rôles fonctionnels très importants. Elles sont composées d’acides aminés (a.a) reliés par liaisons peptidiques (liaison amide : $\mathrm{– CO – NH}$) en très longue chaîne (polypeptide). Il y en 20 différents dont 8 essentiels (Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met et Thr).
Un a.a contient une :
- Fonction amine : $\mathrm{– NH_2}$
- Fonction acide carboxylique : $\mathrm{– COOH}$
- Chaîne latérale notée R qui varie d’un a.a à l’autre
La chaîne primaire (linéaire), qui correspond à l’information génétique contenue dans l’ADN des cellules, se replie grâce à des liaisons H entre liaisons peptidiques (structure secondaire en hélice en feuillet). La formation de liaisons entre les chaînes R permet un repliement en 3D qui rend fonctionnelle la protéine (structure tertiaire). (Structure quaternaire = plusieurs structures tertiaires ensembles)
La rupture des liaisons (chaleur, acides, UV…) maintenant les structures 2D et 3D des protéines est la dénaturation et entraîne la perte de l’activité biologique. Propriétés de solubilité utilisées pour précipitation fractionnée, charges des acides aminés en fonction des chaines R (méthodes électrophorèse ou chromatographique)
Holoprotéines : fibrillaires (kératine, collagène, élastine…) ou globulaire (histones, albumine, globulines…)
Les hétéroprotéines ont une partie protéique (apoprotéine) et une partie non protéique (prosthétique). Ex : glycoprotéine (rôle structural, reconnaissance), chromoprotéine (colorée, hémoglobine). On trouve aussi des lipoprotéines membranaires, des phosphoprotéines.
Peptides importants : insuline, glucagon (métabolisme), angiotensine (tension), glutathion (anti-oxydant), aspartame (édulcorant).
