Chimie-Biochimie

Un glucide est une molécule organique anciennement appelée hydrate de carbone. Ils sont prépondérants dans la matière vivante.

Ce sont des solides cristallisés blancs,  très solubles dans l'eau à saveur sucrée.

Fonctions :

• énergétique
• réserve d'énergie (amidon, glycogène)
• élément structural des parois cellulaires (cellulose, chitine, peptidoglycane)
• éléments de reconnaissance et de communication entre cellules (groupe sanguin, antigène des bactéries)
• constituants de molécules fondamentales : acides nucléiques, vitamines, coenzyme, antibiotiques

Classification :

• Ose : monomère ;  glucide non hydrolysable (glucose, galactose, fructose, ribose)
• Oside : glucide hydrolysable qui libère des oses
  - Holoside : ne libère que des oses par hydrolyse des liaisons osidiques
         - Olidoside : 2 à 9 oses (saccharose, lactose, maltose
         - Polyoside : $\geq$ 10 oses (glycogène, amidon, cellulose)
  - Homopolyoside : même ose
  - Hétéropolyoside : oses différents
  - Hétéroside : libère des oses et des composés non glucidiques (glycoprotéines, glycolipides)

Les oses possèdent 3 à 6 atomes de carbone :
3 C : triose
4 C : tétrose 
5 C : pentose
6 C : hexose
Ils sont caractérisés par une fonction aldéhyde en C1 (= aldose) ou cétone en C2 (=cétose). Tous les autres carbones portent une fonction alcool.

Les oses sont représentés linéairement selon la projection d’Emil Fischer.

Chaque ose possède au moins 1 carbone asymétrique (molécule chirale).

$\bf \rightarrow$ Formation d’isomères.

• Les oses dont l’avant dernier carbone porte sa fonction hydroxyle à droite sont dits de la série D (oses naturels).
• Les oses dont l’avant dernier carbone porte sa fonction hydroxyle à gauche sont dits de la série L.

$\bf \rightarrow$ Rend les oses optiquement actifs

• Si le plan de la lumière est dévié vers la droite, la molécule est dite dextrogyre (+).
• Si le plan de la lumière est dévié vers la gauche la molécule est dite lévogyre (-).

Propriétés physico-chimiques :

Propriétés liées à la fonction carbonyl

• Formation d’un hémi-acétal : Les oses se cyclisent par mutarotation. Ils se forment alors deux anomères $\alpha$ et $\beta$.
  

Source : Wikipédia

Selon la représentation de Haworth, on peut avoir une forme pyrane ou furane.

• Oxydation
  

Propriétés liées à la fonction alcool

- Estérification
- Étherification

Dérivés des oses :
- osamines  (glucosamine)
- dérivés d’oxydation (acide glucuronique)
- polyols (glycérol, sorbitol)
- intermédiaires phosphatés du métabolisme

Un lipide est une molécule organique insoluble dans l'eau, extractible des cellules et des tissus par des solvants organiques apolaires.

Fonctions :

• Constituants des membranes biologiques
• Réserve énergétique
• Précurseurs : stéroïdes, vitamines, prostaglandines, coenzymes
• Transport

Classification :

• lipides simples ou insaponifiables : acides gras, glycérides (ester de glycérol), cérides (ester d’un alcool), stérides (ester de stérol), lipides isopréniques, vitamines …
• lipides complexes ou saponifiables :glycérophospholipides (acide phosphatidique, inositides,phosphatidylcholine, phosphatidyléthanolamine ou phosphatidylsérine), sphingolipides (céramides, sphingomyéline).

Monomère = acide gras : monoacide linéaire à nombre pair d’atome de carbone saturé ou présentant une ou plusieurs insaturations.

Propriétés physico-chimiques des acides gras :

• solubilité :
  - soluble dans solvants organiques apolaires
  - soluble dans eau si n ≤ 4, insoluble si n ≥ 10  
• point de fusion :
  - augmente avec le nombre d’atomes de C
  - diminue avec nombre de d’insaturations
• oxydation des doubles liaisons (rancissement des graisses)
• formation de sels de sodium ou potassium (savons)
• formation d'ester avec les alcools ou de thioester avec le CoenzymeA
• pouvoir détergent : molécule amphiphile (formation de micelles)

Une protéine est un polymère d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

 Fonctions :

• Structure et de maintien
• Transport 
• Défense et protection
• Contrôle et régulation
• Catalyse
• Mouvement
• Stockage

Classification :

• acides aminés : monomère
• peptide : chaîne d'acides aminés de masse moléculaire < 10 000 Da.
  •    oligopeptide : 2 à 4 acides aminés.
  •    polypeptide : 5 à 100 acides aminés.
• protéine : chaîne d'acides aminés de masse moléculaire  10 000 Da.
  •    Holoprotéine : l’hydrolyse ne libère que des acides aminés.
  •    Hétéroprotéine : l’hydrolyse libère des acides aminés et un groupement prosthétique.
• protide : groupe comprenant les acides aminés, les peptides et les protéines.

Les niveaux de structure des protéines :

• Structure primaire : séquence linéaire d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
• Structure secondaire : repliement local des acides aminés en hélices $\alpha$ ou feuillets-$\beta$-plissés et autres repliements stabilisés par des liaisons hydrogènes.
• Structure tertiaire : agencement stable dans l'espace des hélices $\alpha$, des feuillets-$\beta$-plissés et autres repliements stabilisés par des liaisons faibles et des ponts disulfures (conformation).
• Structure quaternaire : association des sous-unités polypeptidiques maintenues par des liaisons faibles. 

Protéines fibreuses (ou scléroproteines) : Chaîne polypeptidique enroulée le long d'un axe. Pratiquement insoluble ; rôle structural

Protéines globulaires (ou sphéroproteines) : Chaînes enroulées de façon compacte. Plus soluble ; rôle physiologique

Propriétés physico-chimiques des acides aminés:

20 acides-$\alpha$-aminés naturels qui diffèrent par leur chaîne latérale.

$\rightarrow$ Chaîne latérale non polaire et hydrophobe
$\rightarrow$ Chaîne latérale polaire et neutre
$\rightarrow$ Chaîne latérale non polaire et ionisée

Dérivés d’acide aminé : hydroxyproline, hydroxylysine, méthylhistidine, carboxyglutamate, desmosine, …

Stéréoisomérie : Tous les acides aminés excepté la glycine possède au moins un carbone asymétrique.

• les acides aminés naturels appartiennent à la série L.
• les acides aminés sont optiquement actifs (molécule chirale).

Spectre d’absorption : Les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) absorbent entre 250 et 300 nm.

Acide/base : Les acides aminés possèdent au moins deux groupements ionisables : la fonction aide carboxylique et la fonction amine primaire. Ce sont des espèces amphotères.

Réactions chimiques :

• Réaction d’amidification entre la fonction amine d’un acide aminé et la fonction acide carboxylique d’un autre acide aminé (liaison peptidique ; angles $\varphi$ et $\psi$)
• Formation de pont disulfure entre les groupements thiol (-SH) des cystéines.
• La fonction amine primaire réagit avec la ninhydrine.

Propriétés physico-chimiques des protéines :

Dénaturation : Perte de la structure tridimensionnelle sans rupture des liaisons peptidiques.

Solubilité : Fonction de la force ionique.
La solubilité est minimale au pHi.

Les acides nucléiques sont des constituants universels de la matière vivante. Ce sont des polymères de nucléotides liés par des liaisons phosphodiesters. Ils sont répartis en 2 familles :

• l’ADN : acide désoxyribonucléique
• les ARN : acide ribonucléique

Fonctions de l’ADN : support de l'information génétique.

Fonctions principales de l’ARN : interviennent pendant la synthèse des protéines.
ARNm : ARN messager
ARNr : ARN ribosomal
ARNt : ARN de transfert

Classification :

• nucléotide : monomère (pentose + base azotée + acide phosphatidique)
• nucléoside : pentose + base azotée
• ADN : polymère de désoxyribonucléotides
  •    Pentose : désoxyribose
  •    Base azotée : adénine, guanine, thymine, cytosine
• ARN : polymère de ribonucléotides
  •    Pentose : ribose
  •    Base azotée : adénine, guanine, uracile, cytosine

Structure :

• ADN : bicaténaire (2 brins orientés 5’-3’ antiparallèles)
  Double hélice (Watson et Crick) stabilisée par des liaisons faibles selon la complémentarité des bases A=T et G $\equiv$ C
• ARN : monocaténaire (1 brin orienté 5’-3’) ; possibilité d’appariements intracaténaires (tige-boucle, épingle à cheveux)

Localisation :

• ADN : nucléaire lié à des protéines histones chez les eucaryotes (+ mitochondries et chloroplastes)
• ARN : nucléaire et cytoplasmique

Propriétés physico-chimiques :

• molécule polyanionique : Séparation par chromatographie ou électrophorèse
• spectre d'absorption : absorbance dans l'UV entre 250 et 280 nm ($\lambda_{max} = 260\: nm$)
• température de fusion = Tm : température de demi-dénaturation de l’ADN

1. Réplication de l’ADN
C’est la duplication du matériel génétique. A partir d’une molécule d’ADN, on obtient 2 molécules d’ADN identiques.
Processus semi-conservatif : Chaque brin sert de matrice à la synthèse d'un brin complémentaire.

Objectif : Transmettre l'information génétique de la cellule mère à la cellule fille

Etapes :

• initiation : topoisomérase, hélicase, amorce ARN (primase)
• élongation : ADN polymérase ADN dépendante qui progresse dans le sens 5’ $\rightarrow$ 3’ du brin néosynthétisé ; fragments d’Okasaki, ligase (fourche de réplication).
• terminaison

2. La synthèse des protéines
L’expression du programme génétique se fait en deux étapes successives

• la transcription : transformation de l’ADN en ARNm
• la traduction : synthèse d’une protéine à partir d’un ARNm

La transcription : La synthèse d’une molécule d’ARN prémessager par l’ARN polymérase à partir d’un brin d’ADN (brin matrice). Elle se déroule dans le noyau

L’épissage : Les introns sont éliminés au cours de la maturation de l’ARN prémessager par un mécanisme d’excision-attachement.

La traduction : La synthèse des protéines à partir de l’information contenue dans l’ARNm grâce au code génétique (ARNr et ARNt). Elle se déroule dans le cytoplasme.

3 étapes :

• initiation : codon initiateur AUG qui code pour la méthionine.
• élongation : synthèse polypeptidique dans le sens N-terminal $\rightarrow$ C-terminal
• terminaison : codon stop (UAA, UAG, UGA)

Source d'énergie :

• lumière solaire : organismes phototrophes
• oxydation de biomolécules organiques : organismes chimiotrophes.

 Oxydation du glucose : $C_6H_{12}O_6 + 6 O_2 \rightarrow  6 CO_2 + 6 H_2O$

                $\rm \Delta G^O = - 2 800\: kJ / mole \:(= 688\: kcal/mol)$

Energie potentielle récupérée sous forme d’énergie de liaison

L’énergie est mise en réserve dans des

composés à haut potentiel d’hydrolyse

: transporteur d’énergie libre

$\rightarrow$ nucléoside-tri-phosphate (ATP, GTP, UTP), acétyl-coenzyme A, phosphoénolpyruvate, 1,3-diphosphoglycérate, créatine phosphate

Processus de régénération de l’ATP :

• phosphorylation oxydative : au niveau de la chaîne respiratoire
• phosphorylation au niveau du substrat : fermentations
• phosphorylation lors des réactions de phosphosynthèse

Utilisation de l’ATP :

• fonctionnement des pompes (Na+K+ATPase)
• couplage énergétique
  
  

1. La glycolyse ou voie d'Embden-Meyerhof-Parnas (EMP)

C’est une voie universelle qui se déroule dans le cytoplasme, indifféremment en présence ou en absence d’$\rm O_2$. Cette voie permet la transformation du glucose en pyruvate.

Bilan :
$\rm C_6H-{12}O_6 + 2 NAD^+ + 2 ADP + 2 Pi \rightarrow 2 CH_3-CO-COOH + 2 H_2O + 2 NADH, H+^ + 2 ATP$ 

Source : https://rnbio.upmc.fr/sites/default/files/doc/3etapes.jpg

2. Devenir du pyruvate en anaérobiose

Le pyruvate est dégradé de manière incomplète pour réoxyder le $\rm NADH, H^+$.

Rendement énergétique faible : 2 ATP par molécule de glucose dégradée.

La fermentation lactique : Dégradation du pyruvate en acide lactique ou en lactate principalement dans les hématies et les muscles.

$\rm pyruvate + NADH, \:H^+ \overset{lactate ~DH}{\longrightarrow}  L-lactate + NAD^+$

La fermentation alcoolique : Dégradation du pyruvate avec production de $\rm CO_2$ et d’éthanol.
1. Décarboxylation du pyruvate par la pyruvate décarboxylase
2. Réduction de l’éthanal en éthanol

$\rm pyruvate + NADH, \:H^+ \overset{alcool ~DH}{\longrightarrow} CH_3-CH_2OH + NAD^+$ 

Les fermentations bactériennes :

• La fermentation homolactique : L’acide lactique est le seul produit élaboré au cours de la fermentation.
• La fermentation hétérolactique : Production d’un mélange d’ acide lactique (50%), d’acide acétique et d’éthanol (20-30%) et de $\rm CO_2$ (20-30%)
• Les fermentations mixtes : Production de plusieurs acides : acide lactique, acide méthanoïque, acide acétique, éthanol….

3. Devenir du pyruvate en aérobiose

L’oxydation complète du pyruvate se déroule dans la matrice mitochondriale.

Décarboxylation oxydative du pyruvate

$\rm pyruvate + NAD^+ + CoASH \overset{PDH^*}{\longrightarrow} acétyl-CoA + NADH, H^+ + CO_2$

PDH : complexe de la pyruvate déshydrogénase

Le cycle de Krebs ou des acides tricarboxyliques ou cycle de l’acide citrique

Bilan :
$\rm acétyl-CoA + 3 NAD^+ + FAD + GDP + Pi + 2 H_2O \longrightarrow              CoASH + 2 CO_2 + 3 NADH, H^+ + FADH_2 + GTP$

Source : http://oregonstate.edu

Réoxydation des coenzymes réduits par la chaîne respiratoire

La chaîne respiratoire est une suite de transporteurs d’électrons localisés au niveau des crêtes de ma membrane interne de la mitochondrie.
La force proton motrice générée va fournir l’énergie nécessaire à la phosphorylation de l’ADP et ATP par l’ATP synthase (= phosphorylation oxydative).

$\rm 1 ~NADH, H^+ \longrightarrow 3 ATP$
$\rm 1 ~FADH_2 \longrightarrow 2 ATP$

Bilan énergétique : 34 ATP

Bilan énergétique du catabolisme d’une molécule de glucose en aérobiose : 38 ATP

$\rm C_6H_{12}O_6 + 6 O_2 \longrightarrow 6 CO_2 + 6 H_2O + 688~ kcal$