AMINES
La présence d’un doublet non liant sur l’atome d’azote offre aux amines une certaine réactivité.
Lorsqu’une amine porte des substituants (R1 et R2) à effets inductifs (–I), elle présente une très faible acidité, pouvant former un ion amidure très basique :
Inversement, lorsqu’une amine porte des substituants (R1 et R2) à effets inductifs (+I), elle présente un caractère de base faible, pouvant former un ion ammonium :
En présence d’un halogénoalcane, une amine peut subir une alkylation d’Hofmann, par réaction de substitution nucléophile, formant un ion ammonium quaternaire :
AMINES ET ACIDES CARBOXYLIQUES
Lorsque l’on chauffe le milieu réactionnel contenant une amine, telle que l’ammoniac et un acide carboxylique, on obtient un amide primaire, selon une réaction d’addition nucléophile suivie d’une élimination :
AMINES ET DÉRIVÉS CARBONYLÉS
Lorsque l’on additionne une amine secondaire sur un dérivé carbonylé en milieu acide, on forme une imine :
Lorsque l’on additionne une amine primaire sur un dérivé carbonylé qui comporte un atome d’hydrogène sur le carbone α du groupe carbonyle, on forme une énamine :
DÉRIVÉS AMINOACIDES
Les acides aminés ou aminoacides sont les composants élémentaires des protéines. Ils comportent au minimum un groupement amine primaire et un groupement acide carboxylique, d’où leur nom, ainsi qu’un groupe alkyle.
Il existe 22 acides aminés protéinogènes (20 standards et 2 non standards) qui diffèrent les uns des autres par leur groupe alkyle. La fonction amine étant présente sur le carbone situé en position α du groupe carboxylique, on les appelle acides α-aminés. Ils peuvent s’associer les uns avec les autres, par liaison peptidique, c’est-à-dire par formation de fonction amide secondaire :
Parmi les 21 acides aminés protéinogènes présents dans l’organisme humain, seuls 9 sont essentiels, car l’organisme ne peut les synthétiser. Ceux-là doivent donc être présents dans l’alimentation.
