Introduction
Dégradation de l’amidon : $\mathrm{pH = 2}$, chauffage à $100°C$, pendant $2$ heures. OU, quelques secondes, dans la bouche avec simplement de la salive (contenant de l’amylase = enzyme). La première méthode est une catalyse chimique. La seconde méthode est une catalyse enzymatique.
Faisabilité des réactions chimiques
Si on considère la dégradation du glucose par oxydation : la capacité de $glu$ et $ox$ à réagir ensemble pour donner car et $\mathrm{H_2O}$ est déterminé par l’énergie libre :
$\mathrm{C_6H_{12}O_6 ~(glu) + 6 ~O_2 (ox) \longrightarrow 6 ~CO_2~(car) + 6~H_2O}$
$\mathrm{\Delta G = \Delta G°' + RT\ln \frac{[car]_i [H_2O]_i}{[glu]_{(i)} [ox]_i}}$
Avec : $\mathrm{\Delta G =}$ variation d’énergie libre (en kilojoules par mole), $\mathrm{R =}$ constante des gaz parfaits, $\mathrm{T =}$ température en kelvin et $\mathrm{[X]_i =}$ concentration initiale en composé.
$\mathrm{\Delta G°’}$ est la variation d’énergie standard mesurée pour une température de $\mathrm{298°K}$, à $\mathrm{pH = 7}$, et pour une concentration en chacun des éléments de la réaction (réactif et produit) de $\mathrm{1~mol.L^{-1}}$
- Si $\mathrm{\Delta G > 0 =}$ la réaction est endergonique = la réaction ne pourra se faire que par un apport d’énergie extérieur ;
- Si $\mathrm{\Delta G < 0 =}$ la réaction est exergonique = la réaction libère de l’énergie, elle peut se faire dans le sens dénominateur $\longrightarrow$ numérateur $\mathrm{= glu + ox \longrightarrow}$ car $\mathrm{+ H_2O (-2860 ~kJ.mol^{-1})}$. L’énergie est libérée sous forme de chaleur et de travail (déplacement moléculaire, musculaire,…).
La faisabilité d’une réaction ne présage pas de la vitesse de réaction : l’oxydation du glucose à l’air libre est une réaction lente. Mais il est possible d’utiliser un catalyseur, qui accélère les réactions chimiques.
Comment accélérer une réaction ? Même si une réaction est exergonique (donc possible), elle nécessite un petit coup de pouce = énergie d’activation (permet de passer la barrière énergétique). Il s’agit de faire passer les molécules d’un état passif à un état excité qui les rend réactives. Cet apport d’énergie n’apparaît pas dans le bilan final de la réaction, car la réaction libère beaucoup plus d’énergie qu’elle n’en consomme. Cette énergie d’activation peut être apportée sous forme de chaleur.
Quel est le rôle du catalyseur ? Il sert à réduire le besoin en énergie d’activation, ce qui permet de démarrer la réaction plus vite. Dans notre exemple, l’oxydation du glucose sera plus rapide avec l’enzyme qu’en conditions naturelles.
Quelles sont les caractéristiques d’un catalyseur ?
- Il ne peut pas rendre possible une réaction endergonique. Il faut définitivement un apport extérieur en énergie. Par couplage avec une réaction très exergonique par exemple ;
- Il augmente la vitesse de la réaction en diminuant la barrière de l’énergie d’activation ;
- Dans le cas de réaction bidirectionnelle, il affecte les vitesses de réaction de la même façon, ce qui implique que l’équilibre est atteint plus vite ;
- Il est intact à la fin de la réaction. Il peut donc resservir immédiatement.
Les enzymes répondent parfaitement à la définition d’un catalyseur : ce sont des catalyseurs biologiques ! Les enzymes sont plus efficaces qu’un catalyseur chimique (voir cas de l’amidon) et agissent en très faible quantité.
Structure des enzymes
Les enzymes sont des protéines qui agissent seules (apoenzymes) ou en partenariat avec un cofacteur = coenzyme (holoenzyme). De nombreuses réactions chimiques emploient le même coenzyme, ce qui fait que la diversité de coenzyme est réduite dans la cellule.
Une enzyme peut être composée :
- D’une seule protéine : généralement les enzymes sécrétées ;
- De plusieurs protéines = oligomère : l’oligomère est constitué de monomères = protomères = sous-unité (structure quaternaire). Les monomères sont maintenus entre eux par des liaisons faibles. La séparation des protomères conduit souvent à une perte de l’activité enzymatique.
On parle parfois d’isoenzymes = enzymes différentes réalisant la même réaction enzymatique.
Les enzymes vont de $100$ à $1000$ acides aminés, ce qui représente $\mathrm{10~kDa}$ à $\mathrm{100~kDa}$. Certains complexes multienzymatiques ($\neq$ oligomère) peuvent atteindre plusieurs $\mathrm{MDa}$.
Toute la protéine n’intervient pas dans la réaction enzymatique : la réactivité est souvent réduite à une petite portion = site actif. Le site actif est un agencement spatial d’acides aminés, rapprochés par l’acquisition de la structure tertiaire de la protéine. Il participe à :
- La reconnaissance spatiale du substrat de l’enzyme : étape préliminaire de la réaction enzymatique. Des liaisons faibles permettent de stabiliser le substrat au sein du site actif ;
- L’activité catalytique : transformation du substrat en produit.
Les autres acides aminés de l’enzymes participent :
- Au maintien de la structure $\mathrm{3D}$ de la protéine, obligatoire pour conserver le site actif ;
- À la régulation de l’activité enzymatique par fixation de molécules : inhibiteurs ou activateurs.
Spécificité réactionnelle
Une enzyme ne peut catalyser qu’un seul type de réaction chimique. Si elle peut catalyser plusieurs réactions chimiques différentes, c’est un complexe multienzymatique.
Spécificité de substrat, de liaison et de groupe
Substrat : Certaines enzymes sont exclusives à un substrat : elles ne réagissent qu’avec une seule molécule bien définie (uréase et urée). Certaines enzymes reconnaissent une famille de molécule ou sont encore plus généralistes. Distinction entre les isomères optiques $\mathrm{(D/L)}$, les conformations $\alpha/\beta$ chez les glucides, ou les conformations cis/trans ;
- Liaison : les enzymes présentent une spécificité pour les liaisons chimiques (ester, amide,…) ;
- Groupe : les enzymes réagissent généralement avec une fonction bien particulière.
Classification et terminologie
Les enzymes sont classées et nommées en fonction de leur activité : substrat : accepteur-activitéASE
Exemple : xanthine : oxygène oxydoréductase ; aminopeptidase ; $\beta$-1,3-glucanase.
