Les peptides font partie de la famille des protides. Ils sont constitués de moins de 100 acides aminés. Ils résultent de l’élimination d’une molécule d’eau entre deux acides aminés.
Selon le nombre d’acides aminés, on distingue les :
- Oligopeptides dont le nombre est inférieur à 10 acides aminés : dipeptide (2), tripeptide (3)…
- Polypeptides lorsque le nombre de résidus d’acides aminés est compris entre 10 et 100.
Un peptide est orienté par une extrémité N terminale à gauche $\rm (-NH_2)$ et une C terminale à droite (-COOH). Deux types de liaisons covalentes peuvent être présents dans les peptides :
- peptidique qui relie les acides aminés entre eux ;
- ponts disulfures qui s’établissent entre deux résidus de cystéine par les groupements thiol.
La liaison peptidique est de type amide substituée. Elle est résistante pour plusieurs raisons :
- La coplanarité des atomes qui la constituent ;
- Les formes hybrides de résonance ;
- La configuration trans qui est la plus stable.
In vivo, les liaisons peptidiques sont coupées par des hydrolases. Ce sont des enzymes qui font partie de la classe 3 selon la commission des enzymes.
Seules les fonctions non-engagées interviendront dans les propriétés du peptide.
Le glutathion est un tripeptide qui contient 3 acides aminés dont la cystéine. Son groupement thiol (-SH) joue un rôle dans les réactions d’oxydo-réduction.
L’insuline est un peptide de 51 acides aminés. Elle est formée de deux chaînes polypeptidiques : A de 21 acides aminés avec un pont disulfure intrachaîne et B de 30 acides aminés. Les deux chaînes sont stabilisées par deux ponts disulfures interchaînes. Elle est produite par les cellules β des îlots de Langerhans du pancréas. Elle est hypoglycémiante.
