Les protéines font partie de la famille des protides. Ce sont des macromolécules constituées de plus de 100 acides aminés.
La conformation d’une protéine correspond à sa structure tridimensionnelle. Elle s’établit sur la base de quatre niveaux :
- Primaire. Elle correspond à l’enchaînement des acides aminés les uns derrière les autres. Elle est stabilisée par des liaisons peptidiques et parfois des ponts disulfures.
- Secondaire. Elle correspond au réarrangement spatial de la structure primaire avec formation d’hélices α, de feuillets β et de coudes β. Elle est stabilisée par des liaisons hydrogènes. Les hélices α présentent 3,6 résidus d’acides aminés par tour de spire. Les chaînes radicalaires des acides aminés se trouvent en périphérie de l’hélice. Les feuillets β présentent une conformation beaucoup plus étendue. On trouve des arrangements parallèles et antiparallèles. Les radicaux des acides aminés alternent en dessous et au-dessus de chaque plan du feuillet.
- Tertiaire. Elle correspond à un réarrangement supplémentaire des hélices α et feuillets β. Des acides aminés éloignés dans la structure primaire se retrouvent rapprochés dans ce niveau et forment le site actif. Elle est stabilisée par des interactions faibles : liaisons hydrogènes, liaisons électrostatiques, interactions hydrophobes et les forces de Van Der Waals, et parfois des ponts disulfures.
- Quaternaire. Elle correspond à l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques selon un axe de symétrie par nombre pair de sous-unités. Elle est stabilisée par des interactions faibles : liaisons hydrogènes, interactions hydrophobes, forces de Van Der Waals et les interactions ioniques.
