Les enzymes font partie des protéines globulaires. Elles sont douées d’une activité catalytique. Elles augmentent la vitesse d’une réaction favorable sur le plan énergétique.
Les enzymes Michaëliennes ont une cinétique en forme d’hyperbole. Aux faibles concentrations en substrat, elle ont une vitesse qui augmente, mais aux concentrations élevées en substrat, elles sont saturées et atteignent une vitesse maximale Vmax.
Les enzymes sont caractérisées par :
- Spécificité, capacité à reconnaître une molécule ;
- Affinité, capacité à se fixer à cette molécule.
La structure tertiaire de la protéine donne naissance au site actif. Ce dernier comporte les acides aminés du site de reconnaissance et ceux du site catalytique.
Deux paramètres cinétiques caractérisent les enzymes :
- $\rm K_M$, la constante de Michaëlis Menten. Elle s’exprime en mol/L de milieu réactionnel. Cette valeur reflète l’inverse de l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
- Vmax, la catabilité de l’enzyme c’est-à-dire sa capacité à transformer une certaine quantité de substrat par unité de temps (Katal) dans des conditions d’essai définies. Ces dernières rassemblent les conditions opératoires de température, de pH et de concentration en substrat.
L’activité de l’enzyme peut également être exprimée en :
- mol/s/mL d’enzyme qui équivaut à la concentration d’activité catalytique b ;
- mol/s/mg qui représente l’activité spécifique $z_{sp}$.
Une enzyme possède un pH et une température optimaux.
Les enzymes allostériques sont dites « non Michaëliennes » et ont une cinétique en forme de sigmoïde. Leur vitesse augmente de manière exponentielle pour une concentration seuil en substrat. Ces enzymes sont situées au niveau de points stratégiques au sein des chaînes métaboliques. Souvent en début de chaîne, elles sont régulées et permettent une certaine économie d’énergie pour la cellule.
