L’activité d’une enzyme peut être modulée par des effecteurs :
- Augmentée par des activateurs.
- Diminuée par des inhibiteurs.
Il existe plusieurs types d’inhibiteurs :
- Compétitif. La molécule entre en compétition avec le substrat pour le site actif. Seule $\rm K_M$ est modifiée.
- Non compétitif. L’inhibiteur se fixe sur un autre site que celui du substrat, dans un ordre aléatoire. Seule Vmax est modifiée.
- Incompétitif. Il se fixe sur un autre site que celui du substrat, mais après que ce dernier soit fixé. $\rm K_M$ et $\rm V_{max}$ sont modifiés.
Au sein des voies métaboliques, la majorité des enzymes régulées sont de type allostérique.
Les enzymes allostériques présentent deux conformations :
- État T tendu, défavorable à la fixation du substrat
- État R relâché, favorable à la fixation du substrat.
Le passage d’une forme à une autre est appelé « transconformation ».
La régulation peut être réalisée par différents moyens :
- Par les substrats et les produits. Certaines de ces molécules peuvent être des effecteurs soit en inhibant l’activité de l’enzyme soit en l’activant. On parle de rétro-inhibition lorsque le produit final de la voie métabolique diminue l’activité de l’enzyme située généralement en début de chaîne. Ce qui permet à la cellule de réaliser des économies d’énergie.
- Par modification covalente. Elle consiste à réguler l’activité de l’enzyme en modifiant sa conformation de manière covalente et réversible. La phosphorylation permet de rendre une enzyme phosphorylée. L’ajout du groupement phosphoryle est réalisé par une kinase, en présence de magnésium, sur un acide aminé hydroxylé (sérine, thréonine).
- Par protéolyse. Elle consiste à réguler l’activité des enzymes en modifiant sa conformation de manière irréversible.
Certaines enzymes sont sous forme de pro-enzyme (zymogène) inactive. L’action d’une protéase/peptidase ou les conditions environnementales libère un ou plusieurs fragments peptidiques. Ce qui modifie la conformation de la protéine et la rend active.
