Les enzymes sont des protéines qui augmentent les vitesses de réactions sans modifier la constante d’équilibre. Bien qu’elles se soient intimement liées aux substrats, elles se retrouvent intactes à la fin de la réaction.
Les enzymes sont spécifiques : elles transforment un substrat donné par l’intermédiaire d’une réaction donnée.
Elles sont régulables : certaines enzymes modifient leur activité catalytique en réponse à des signaux métaboliques, ce qui permet l’ajustement de l’offre métabolique à la demande cellulaire.
Dans le modèle de Michaelis-Menten, l’enzyme est caractérisée par 2 paramètres cinétiques : Vmax et KM. Vmax est la vitesse de réaction lorsque l’enzyme est à saturation, c’est-à-dire quand le substrat est en excès. KM caractérise l’affinité de l’enzyme pour le substrat : un KM faible traduit une forte affinité de l’enzyme pour le substrat. L’activité enzymatique peut être modulée par différents facteurs tels que la température ou le pH. Des substances peuvent également intervenir comme inhibiteurs de la réaction (compétitif, non compétitif et incompétitif).