Comme pour les cellules eucaryotes, les protéines sont des polymères d’acides aminés synthétisées par les ribosomes. Chaque acide aminé est relié au suivant par une liaison peptidique, produit de la condensation de la fonction acide carboxylique du précédent avec la fonction amine du suivant. L’ordre des acides aminés et leur nombre détermine la structure de la protéine et sa fonction. Les protéines sont codées par les gènes et la séquence des nucléotides détermine la séquence en acides aminés de la protéine selon le code génétique.
Il existe 20 acides aminés différents dans une protéine et diffèrent les uns des autres par leur radical. Hormis la proline qui est un iminoacide, ils ont tous la même organisation :
$\rm NH3^+$ est une fonction amine et $\rm COO^-$ et une fonction acide carboxylique. $\rm R$ est le radical qui varie selon l’acide aminé. Le carbone alpha (premier carbone après la fonction acide carboxylique) est asymétrique. Les acides aminés biologiques sont de la série L. Selon le radical, les acides aminés sont soit apolaires (glycine, alanine, leucine, isoleucine, méthionine, cystéine phénylalanine, tryptophane et proline), soit polaires non chargés (sérine, thréonine, tyrosine), soit polaires chargés (acide aspartique, acide glutamique, asparagine, glutamine, histidine, lysine, arginine)
La liaison peptidique étant une liaison plane du fait de la délocalisation des électrons Pi de la double liaison C=O, les rotations ne sont possibles qu’autour des liaisons entre l’azote et le carbone alpha (angle phi) et entre le carbone alpha et le carbone de la liaison peptidique suivante (angle psi). L’encombrement stérique dû aux radicaux ne rend possible que quelques combinaisons à l’origine de structures secondaires et donc de la structure tertiaire de la protéine.
On distingue ainsi 4 niveaux de structure dans une protéine :
- La structure primaire correspond à l’enchaînement des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques ;
- La structure secondaire correspond à des repliements stabilisés par des liaisons hydrogènes entre liaisons peptidiques. On distingue les hélices alpha et les feuillets bêta, ainsi que les coudes bêta ;
- La structure tertiaire résulte des interactions non covalentes entre radicaux de la protéine et des ponts disulfures possibles par oxydation entre deux cystéines ;
- Lorsque la protéine est formée de plusieurs protomères, reliés entre eux par des liaisons non covalentes ou des ponts disulfures, on parle de structure quaternaire.
La conformation de la protéine lui permet d’interagir avec un ligand. Le type de ligand et le type d’interaction détermine la fonction de la protéine.
