Introduction
Les acides aminés ou $\alpha$-aminoacides sont des molécules très répandues dans le vivant. Il en existe au moins $200$ formes différentes. Leurs rôles biologiques sont très variés : intermédiaires métaboliques, des précurseurs de neurotransmetteurs, polymérisation sous forme de protéines, …
Cependant, seulement $20$ acides aminés entrent dans la composition des protéines : seuls ces $20$ acides aminés protéinogènes seront le sujet de cette fiche !
Structure
La décomposition du mot « $\alpha$-aminoacide » permet de déterminer la structure de la molécule : il s’agit d’un acide carboxylique présentant sur son carbone $\alpha$ (premier carbone après la fonction carboxylique) une fonction amine. Ce que ne dit pas le nom, c’est qu’il existe chez chaque acide aminé une chaîne latérale variable, reliée au carbone $\alpha$, qui confère à l’acide aminé ses propriétés physico-chimiques (voir figure).
La proline est une molécule cyclisée, entre la chaîne latérale et la fonction amine.
À l’exception de la glycine, tous les acides aminés possèdent un carbone $\alpha$ asymétrique. Il existe donc deux énantiomères, image l’un de l’autre dans un miroir. Le caractère $\mathrm{D}$ ou $\mathrm{L}$ de chaque acide aminé est déterminé par comparaison aux deux énantiomères du glycéraldéhyde. Les acides aminés présents dans les protéines sont tous de la série $\mathrm{L}$.
Les acides aminés ont aussi un pouvoir rotatoire sur la lumière polarisée : effet (+) ou effet (-). Cette propriété est totalement indépendante de la stéréoisomérie. Il existe des formes $\mathrm{L/+}$ ou $\mathrm{L/-}$.
Acides aminés et pH
Les acides aminés possèdent une fonction acide ($\mathrm{COOH}$) et une fonction basique ($\mathrm{NH_2}$) : ils sont à la fois acide et base. On dit qu’ils sont amphotères (comme l’eau). Il existe donc deux constantes de dissociation $\mathrm{K_{CooH}}$ et $\mathrm{K_{NH2}}$, une pour chaque fonction.
$\mathrm{K_{COOH} = \frac{[R_{COO^-}] \times [H^+ ]}{[R_{COOH}]}}$ ET $\mathrm{K_{NH2}=\frac{[R_{NH2}] x [H^+]}{[R_{NH3^+}]}}$
Si on transforme en :
$\mathrm{pK_{COOH} = -\log \frac{[R_{COO^-}] \times [H^+]}{[R_{COOH}]} = -\log\frac{[R_{COO^-}]}{[R_{COOH}]} + (-\log[H^+ ])}$
$\mathrm{pK_{COOH} = -\log\frac{[R_{COO^-}]}{[R_{COOH}]}+ pH}$
Dans le cas particulier où $\mathrm{[R_{COO^-}] = [R_{COOH}]}$, alors $\mathrm{\frac{[R_{COO^-}]}{[R_{COOH}]} = 1}$ et $\mathrm{-\log (1) = 0}$, donc $\mathrm{pK_{COOH} = pH}$
Cette relation se traduit en : lorsque le pH de la solution d’acide aminé est égal au pK de la fonction considérée alors, il y autant de forme protonée (+H) que de forme déprotonée (-H) de l’acide aminé.
Il existe un état particulier de l’acide aminé au cours duquel il possède à la fois une charge (+) (fonction amine basique protonée) et une charge (-) (fonction acide carboxylique déprotonée), il est donc à la fois anion et cation, c’est un zwitterion (voir figure).
Les chaînes latérales
Les chaînes latérales permettent la classification des acides aminés (voir figure). On distingue :
- Les chaînes latérales hydrophobes/apolaires $\mathrm{= A-F-G-I-L-M-P-V-W}$. Interactions hydrophobes, interactions avec les lipides, enfouissement au centre des protéines ;
- Chaînes latérales hydrophiles/polaires :
- Neutres à $\mathrm{pH}$ cellulaire : $\mathrm{C-N-Q-S-T-Y}$ ;
- Acides à $\mathrm{pH}$ cellulaire : $\mathrm{D-E}$ ;
- Basiques à $\mathrm{pH}$ cellulaire : $\mathrm{H-K-R}$.
Les chaînes latérales hydrophiles sont souvent tournées vers l’extérieur de la protéine. Possibilité de former des liaisons hydrogène = favorise les interactions avec les partenaires de la protéine.
T-S-Y ont une fonction alcool qui peut être phosphorylée (ajout d’un acide phosphorique par une activité kinase). Cette phosphorylation permet de réguler l’activité de la protéine.
La cystéine présente une fonction thiol ($\mathrm{-SH}$) à l’extrémité de la chaîne latérale qui peut s’associer en pont disulfure avec la fonction thiol d’une autre cystéine. Le pont créé permet de replier la séquence d’acide aminés sur elle-même.
