La famille des protides rassemble les acides aminés, les peptides et les protéines.  Dans l’organisme, $95\%$ de l’azote est sous forme de protéines et $5\%$ sous forme d’acides aminés. Leurs fonctions sont multiples : structure, soutien (kératine…), transport (lipoprotéine…), hormone (insuline…)… L’excès d’un apport en protéines peut provoquer une surcharge lipidique.

Les éléments de base d’une protéine sont les acides aminés dont la formule chimique est :

$\begin{array}{cc}\rm R & – & \rm CH & – & \rm COOH\\ & & | \\ & & \rm H\end{array}$

Il existe 20 acides aminés naturels qui varient selon le radical $\rm R$.

Lorsque les 4 atomes ou groupements d’atomes portés par l’atome de carbone sont différents, le carbone est dit asymétrique. Cette caractéristique concerne tous les acides aminés sauf la glycine pour lequel $\rm R = H$.

Ces molécules sont chirales c’est-à-dire qu’elles ne sont pas superposables à leurs images dans un miroir. Si elles sont images l’une de l’autre dans un miroir mais non superposables, on parle d’énantiomères de séries $\rm L$ et $\rm D$.

Lorsque deux acides aminés se condensent, il y a une perte d’une molécule d’eau entre la fonction amine de l’un et la fonction acide carboxylique de l’autre. Ce qui donne naissance à une liaison peptidique.

Les protéines diffèrent des peptides par leur nombre d’acides aminés qui est supérieur à $100$ pour les protéines. Ces dernières ont une hiérarchie au niveau de sa structure :

  • Structure primaire. Elle correspond à l’enchainement des acides aminés les uns derrière les autres.
  • Structure secondaire. Elle correspond à l’arrangement spatial de la structure primaire avec soit des plissements de la chaîne pour former des feuillets $\beta$ plissés, soit un enroulement de la chaîne pour former des hélices $\alpha$. Ces motifs structuraux sont maintenus par des liaisons hydrogène.
  • Structure tertiaire. Elle correspond à l’arrangement spatial des hélices et feuillets plissés. Des acides aminés éloignés dans la structure primaire se retrouvent proches les uns des autres dans ce niveau d’organisation. Il est maintenu par toutes les interactions faibles (liaisons hydrogène, interactions ioniques et hydrophobes, forces de Van Der Waals) et parfois des ponts disulfures.
  • Structure quaternaire. Elle correspond à l’association non covalente de plusieurs chaînes peptidiques en nombre pair selon un axe de symétrie. Elle est maintenue par l’ensemble des liaisons faibles.

La structure chimique des protéines influe sur leurs activités.